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Modulation de la Resistance Aux Glycopeptides Chez Les Enterocoques
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La résistance aux glycopeptides chez les entérocoques est due ŕ la synthčse de précurseurs du peptidoglycane terminés par D-alanyl-D-lactate ou D-Ala-D-sérine au lieu du D-Ala-D-Ala. Les gčnes de régulation vanRS et de résistance vanYWHBX sont transcrits de maničre inductible par la vancomycine ŕ partir des promoteurs PRB et PYB respectivement. En présence de Vm, le capteur s'autophosphoryle et transfčre son phosphate au régulateur qui se fixe ŕ 1 site sur PRB et 2 sites sur PYB. La constitutivité VanB est due ŕ une délétion ou mutation dans le capteur entraînant une perte de son activité phosphatase. La résistance VanD est due ŕ la synthčse constitutive de précurseurs D-Ala-D-Lac suite ŕ des mutations dans les gčnes de régulation associées ŕ des mutations dans le gčne de la ligase D-Ala:D-Ala. L'opéron vanG composé de gčnes recrutés dans divers opérons van se caractérise par un systčme régulateur ŕ 3 composantes transcrits constitutivement ŕ partir du promoteur de régulation alors que la transcription des gčnes de résistance est inductible ŕ partir du promoteur de résistance. Une PCR multiplex permet la détection de la résistance aux glycopeptides et l'identification de l'espčce.
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